Bu çalışma, keçiboynuzu gamının (Locust Bean Gum, LBG) sığır miyofibriler protein (Myofibrillar Protein, MP) emülsiyon jelinin yapısını ve işlevsel özelliklerini nasıl değiştirdiğini araştırmaktadır. Miyofibriler protein emülsiyon jeli, ısıtıldığında açılan ve birbirine bağlanan kas proteinlerinin yağ damlacıkları ile suyu üç boyutlu bir protein ağı içinde tutabildiği bir model gıda sistemidir. Araştırmacılar 0, 1, 2, 3, 4 ve 5 mg/g LBG içeren sığır MP–soya yağı emülsiyonlarını reoloji, diferansiyel taramalı kalorimetri, düşük alan NMR, tekstür analizi, Raman spektroskopisi, kimyasal bağ analizi, taramalı elektron mikroskobisi ve konfokal lazer mikroskopisiyle karşılaştırmıştır.

Test edilen aralıkta LBG miktarı arttıkça jel yapısı genel olarak daha güçlü, daha yoğun ve daha homojen hale gelmiştir. 5 mg/g LBG, kontrol grubuna göre sertliği 23,11 g'dan 65,91 g'a, yaylanmayı 0,74'ten 0,82'ye ve su tutma kapasitesini %59,45'ten %93,24'e yükseltmiştir. Aynı konsantrasyonda bağlı ve immobilize su oranları artmış, serbest su oranı %7,84'ten %3,85'e düşmüş; konfokal görüntü analizinde ortalama yağ damlacığı çapı 16,97 ± 2,31 µm'den 3,88 ± 1,37 µm'ye gerilemiştir.

Protein yapısındaki değişimler de bu makroskopik sonuçlarla uyumludur. Raman analizi α-heliks oranının azaldığını, β-dönüş ve düzensiz yapı oranlarının arttığını; moleküller arası kuvvet analizi ise hidrofobik etkileşimlerin güçlendiğini, protein–protein hidrojen bağlarının zayıfladığını ve iyonik bağların anlamlı değişmediğini göstermiştir. Yazarların önerdiği mekanizmada LBG, myozinle hidrojen bağları kurarak protein molekülünün uzamsal yapısının açılmasına katkıda bulunmakta; daha önce içeride bulunan hidrofobik grupların açığa çıkması, ısıtma sırasında proteinler arası hidrofobik çapraz etkileşimleri artırmaktadır.

Çalışmanın yorum sınırı önemlidir. Sonuçlar izole edilmiş sığır MP, soya yağı ve LBG ile hazırlanan laboratuvar model emülsiyon jelinden elde edilmiştir. Çalışma gerçek bir ticari et ürününde duyusal kalite, raf ömrü, mikrobiyal güvenlik, sindirim davranışı veya endüstriyel üretim performansını test etmemiştir. Ayrıca 5 mg/g bütün olası formülasyonlar için evrensel optimum doz olarak belirlenmemiştir; 6 mg/g'ın üzerindeki LBG'nin deney sisteminde homojen dağılmasının zorlaşması nedeniyle test aralığının üst sınırı 5 mg/g olarak seçilmiştir.

Araştırma problemi

Emülsifiye et ürünlerinde miyofibriler proteinler, su ve yağ fazını tutan üç boyutlu jel ağının temel yapısal bileşenlerinden biridir. Protein–protein çapraz bağlarının yeterince güçlü olmaması veya jel ağının düzensiz oluşması, emülsiyonun su ve yağ kaybetmesine, dokunun gevşemesine ve faz ayrışmasına yol açabilir. Araştırmanın çıkış noktası, sığır MP sistemlerinde LBG'nin bu ağın oluşumunu hangi konsantrasyonda ve hangi moleküler mekanizmalar üzerinden değiştirdiğinin yeterince açıklanmamış olmasıdır.

LBG, Ceratonia siliqua tohum endosperminden elde edilen galaktomannan yapılı bir polisakkarittir. Galaktomannan omurgası β-(1→4)-bağlı mannoz birimleri ve α-(1→6)-bağlı galaktoz yan grupları içerir. Kaynak, ticari LBG için mannoz:galaktoz oranını yaklaşık 3,5 ve galaktoz oranını yaklaşık %20 olarak vermektedir. Bu yapı LBG'nin yüksek viskozite ve su bağlama özellikleriyle ilişkilendirilmektedir.

Neden 0–5 mg/g aralığı seçildi?

Ön deneyde LBG miktarı 6 mg/g'ın üzerine çıktığında MP/LBG karışımında gamın homojen biçimde dağılması zorlaşmıştır. Bu nedenle ana deney 0, 1, 2, 3, 4 ve 5 mg/g konsantrasyonlarında yürütülmüştür. Bu seçim nedeniyle çalışma 5 mg/g'ın üstündeki konsantrasyonlar için jel performansı hakkında güvenilir bir doz–yanıt sonucu sunmamaktadır.

Keçiboynuzu Gamı Miyofibriler Protein Emülsiyon Jelini Nasıl Güçlendiriyor?

Kaynak çalışmanın önerdiği mekanizmaya göre LBG, myozinle hidrojen bağları üzerinden etkileşerek protein molekülünün uzamsal yapısının açılmasına katkıda bulunur; içeride bulunan hidrofobik gruplar daha fazla açığa çıktığında ısıl jelasyon sırasında hidrofobik protein–protein etkileşimleri güçlenir, daha yoğun ve düzenli bir üç boyutlu ağ oluşur ve bu ağ hem suyu hem de yağ damlacıklarını daha etkili biçimde sınırlar. Bu mekanizma Raman, bağ analizi, reoloji, NMR ve mikroyapı sonuçlarının birlikte yorumlanmasına dayanan yazar modelidir; tek bir doğrudan moleküler bağlanma deneyiyle bütünüyle kanıtlanmış değildir.

Reoloji: jel ağı ısıtma sırasında nasıl gelişti?

Depolama modülü G′ elastik davranışı, kayıp modülü G′′ ise viskoz enerji kaybını temsil eder. 25–80 °C sıcaklık taramasında bütün MP emülsiyonları ısıtma sırasında iki aşamalı yapısal yeniden düzenlenme göstermiştir. Yaklaşık 30–50 °C aralığı özellikle myozin başlarının kısmi denatürasyonu ve agregasyonuyla, 50 °C'nin üzerindeki süreç ise light meromyosin kuyruklarının denatürasyonu ve daha ileri protein–protein etkileşimleriyle ilişkilendirilmiştir.

G′ eğrilerinde yaklaşık 52 °C ve 65 °C civarında iki düşüş görülmüştür. Kaynak ilk düşüşü myozin kuyruklarının denatürasyonu ve mevcut ağın yeniden yapılanmasıyla, ikinci düşüşü ise daha gevşek yapıdan daha düzenli jel matrisine geçişle ilişkilendirmektedir. LBG konsantrasyonu arttıkça G′ ve G′′ genel olarak yükselmiş ve en yüksek değerler 5 mg/g grubunda görülmüştür.

DSC: LBG termal kararlılığı nasıl değiştirdi?

Tmax1 ve Tmax2 artarken Tmax3 anlamlı biçimde değişmemiştir. Kaynak ilk iki geçişi myozin başı ve myozin kuyruğu yapısal değişiklikleriyle, üçüncü geçişi ise aktinle ilişkilendirmektedir. 5 mg/g LBG'de kontrol grubuna göre Tmax1 1,57 °C, Tmax2 1,53 °C artmış; ΔH yaklaşık %70,67 yükselmiştir. Bu örüntü LBG'nin özellikle myozinle ilişkili termal dönüşümlerin gerçekleşmesi için daha yüksek sıcaklık/enerji gerektiren bir sistem oluşturduğunu düşündürmektedir.

Su tutma ve LF-NMR

Jelin su tutma kapasitesi santrifüj sonrasındaki jel kütlesinin başlangıç jel kütlesine oranı olarak hesaplanmıştır:

\[ \mathrm{WHC}(\%)=\frac{M_1}{M_0}\times100 \]

Burada \(M_0\) santrifüj öncesi, \(M_1\) ise serbest su uzaklaştırıldıktan sonraki jel kütlesidir. Kontrol grubunun WHC değeri %59,45 iken 5 mg/g LBG grubunda %93,24'e yükselmiştir.

Düşük alan NMR'de T2b bağlı suyu, T21 immobilize suyu ve T22 serbest suyu temsil etmektedir. LBG arttıkça su daha düşük hareketliliğe sahip fraksiyonlara kaymıştır.

Bu dağılım, daha yoğun protein ağının su moleküllerinin hareketini sınırladığını desteklemektedir. Ancak LF-NMR suyun moleküler bağlanma mekanizmasını tek başına doğrudan göstermez; farklı hareketlilik durumlarının göreli dağılımını ölçer.

Bu Çalışmada 5 mg/g LBG “En İyi Doz” Olarak Yorumlanabilir mi?

5 mg/g LBG, yalnız bu deneyde test edilen 0–5 mg/g aralığında birçok performans göstergesinde en yüksek veya en avantajlı sonucu veren konsantrasyondur; evrensel optimum doz olarak yorumlanamaz. Araştırmacılar 6 mg/g'ın üzerindeki LBG'nin MP karışımında homojen biçimde dağılmasının zorlaştığını gördükleri için ana deneyin üst sınırını 5 mg/g olarak belirlemiştir ve farklı protein kaynakları, yağ oranları, tuz/pH koşulları veya gerçek et ürünü formülasyonları ayrıca doğrulanmalıdır.

Tekstür özellikleri

5 mg/g LBG, kontrol grubuna göre sertliği %185,24, yapışkanlık büyüklüğünü %92,88 ve yaylanmayı %12,00 artırmıştır. Mutlak sertlik 23,11 g'dan 65,91 g'a; yaylanma 0,74'ten 0,82'ye yükselmiştir. Kaynak, daha küçük yağ damlacıklarının toplam protein–yağ ara yüzey alanını artırarak damlacıkların jel ağına daha aktif katılmasına katkıda bulunabileceğini tartışmaktadır.

Raman spektroskopisi: protein ikincil yapısı

Raman spektrumlarında 1600–1700 cm⁻¹ Amide I bölgesi protein ikincil yapısının değerlendirilmesi için kullanılmıştır. Kaynakta α-heliks 1650–1658 cm⁻¹, β-sheet 1620–1640 cm⁻¹, β-dönüş 1660–1690 cm⁻¹ ve random coil 1640–1650 cm⁻¹ bantlarıyla ilişkilendirilmiştir.

I505/1003 oranındaki artış disülfit bağlarıyla ilişkili Raman sinyalinin arttığını; I760/1003 artışı triptofan kalıntılarının daha hidrofobik bir çevreye kaydığını; I2900/1003 artışı ise alifatik grupların yüzeye daha fazla açığa çıkmasıyla uyumlu bir değişimi göstermiştir. Bu spektral oranlar yapısal yorum göstergeleridir; tek başlarına belirli bir moleküler bağın doğrudan sayısını ölçmez.

Moleküller arası kuvvetler

Protein çözünürlüğündeki farklardan iyonik bağ, hidrojen bağı ve hidrofobik etkileşim katkıları hesaplanmıştır. LBG miktarı arttıkça hidrofobik etkileşimler artmış, hidrojen bağları azalmış ve iyonik bağlarda anlamlı değişiklik görülmemiştir.

Kaynağın önerdiği açıklamada LBG'nin kendi hidroksil grupları ile myozin üzerindeki bölgeler arasında oluşan LBG–protein hidrojen bağları, orijinal protein–protein hidrojen bağı bölgelerinin bir kısmını işgal etmektedir. Aynı konformasyon değişikliği hidrofobik amino asit yan zincirlerini açığa çıkararak sonraki ısıl jelasyonda hidrofobik protein–protein etkileşimlerinin artmasına yol açmaktadır.

SEM: jel ağı ne kadar yoğunlaştı?

SEM görüntü analizi, LBG arttıkça ağ boşluklarının ve porozitenin azaldığını göstermektedir. Bununla birlikte örnekler SEM için sabitlenmiş, dehidrate edilmiş ve kurutulmuştur; bu nedenle görüntüler hidratlanmış jelin gerçek zamanlı yapısının birebir görüntüsü değil, hazırlanmış numunenin mikroyapısal karşılaştırmasıdır.

CLSM: yağ damlacıklarının boyutu

Yağ damlacığı boyutundaki yaklaşık dört katlık azalma, daha geniş toplam yağ–protein ara yüzeyi ve daha homojen yağ dağılımıyla uyumludur. Kaynak bunu yoğunlaşan jel ağının yağ fazını daha iyi stabilize etmesinin görsel ve nicel kanıtı olarak yorumlamaktadır.

Çalışmanın Yöntemi ve Bulguları

Hammadde ve MP ekstraksiyonu

Miyofibriler protein, Brezilya'daki Nellore sığırlarının knuckle kasından elde edilmiştir. Kas örnekleri MP ekstraksiyonuna kadar −40 °C'de saklanmıştır. Deneylerde soya yağı ve yüksek saflıkta LBG kullanılmıştır.

Doku 4 °C'de çözdürülmüş, bağ ve yağ dokuları uzaklaştırılmış ve kas kıyılmıştır. MP ekstraksiyonu boyunca işlemler 0–4 °C'de yürütülmüştür. Kas, kütlesinin dört katı tamponla 10.000 rpm'de 30 saniye homojenize edilmiş; ardışık santrifüj ve Triton X-100 yıkama adımları sonrasında miyofibril pellet'i elde edilmiş ve −80 °C'de saklanmıştır.

Emülsiyon hazırlanması

MP konsantrasyonu 60 mg/mL'ye ayarlanmıştır. LBG, protein çözeltisi kütlesine göre 0–5 mg/g düzeylerinde eklenmiş ve 2 dakika homojenize edilmiştir. Soya yağı MP/LBG karışımına 1:9 hacim oranında eklenmiştir. Reoloji/DSC için kullanılan taze emülsiyon 10.000 rpm'de 1 dakika; jel hazırlığı için kullanılan emülsiyon ise 10.000 rpm'de 2 dakika homojenize edilmiştir.

Jel üretiminde emülsiyonlar 20 °C'den 80 °C'ye yaklaşık 1 °C/dakika hızla ısıtılmış, iç sıcaklık 80 °C'ye ulaştıktan sonra 25 °C'ye soğutulmuştur.

Reoloji

Discovery HR-2 hibrit reometre ve 40 mm paralel plaka geometrisi kullanılmıştır; plaka aralığı 0,4 mm'dir. Sıcaklık 25–80 °C arasında 2 °C/dakika artırılmış, %0,5 gerinim ve 0,1 Hz sabit frekans uygulanmıştır.

DSC

DSC 214 cihazında emülsiyon 6 mg/mL'ye seyreltilmiş ve yaklaşık 2 mg numune kullanılmıştır. Ölçüm 20–100 °C arasında, 3 °C/dakika ısıtma hızıyla yapılmıştır. Denatürasyon entalpisi ΔH ısı akışı eğrisinin integrasyonundan hesaplanmıştır.

Su tutma ve LF-NMR

Su tutma kapasitesi 10.000×g'de 10 dakika santrifüj sonrasında belirlenmiştir. LF-NMR analizinde PQ001 cihazı ve 22 MHz proton rezonans frekansı kullanılmıştır. Yaklaşık 2 g numune üzerinde CPMG dizisi uygulanmış; τ = 300 µs, 15.000 echo, 6 tarama ve 8500 ms tekrar süresi kullanılmıştır.

Tekstür analizi

15 mm çap ve 10 mm yüksekliğindeki jel örnekleri testten önce 4 °C'de 24 saat saklanmıştır. TA.XT.Plus cihazı ve P50 silindirik probla iki sıkıştırmalı tekstür profil analizi yapılmıştır. Sıkıştırma oranı %50, ön-test hızı 1,0 mm/s, test ve son-test hızları 0,5 mm/s, iki sıkıştırma arasındaki süre 5 saniyedir.

Moleküller arası bağ analizi

Dört farklı ekstraksiyon ortamı kullanılmıştır: 0,05 mol/L NaCl; 0,6 mol/L NaCl; 0,6 mol/L NaCl + 1,5 mol/L üre; 0,6 mol/L NaCl + 8 mol/L üre. Çözünen protein miktarları arasındaki farklardan sırasıyla iyonik bağ, hidrojen bağı ve hidrofobik etkileşim katkıları hesaplanmıştır.

Raman spektroskopisi

Jobin Yvon LabRAM HR Evolution Raman spektrometresi kullanılmıştır. Yaklaşık 100 mW lazer gücü, 200 µm slit, 600 g·mm⁻¹ grating, 60 saniye integrasyon ve üç tarama kullanılmış; 400–3600 cm⁻¹ aralığı kaydedilmiş ve 500–3200 cm⁻¹ bölgesi analiz edilmiştir. Fenilalaninin 1001 cm⁻¹ bandı iç standart olarak kullanılmıştır.

SEM ve CLSM

SEM için 1 cm³ jel parçaları %2,5 glutaraldehitle fikse edilmiş, tamponla yıkanmış, kademeli etanolle dehidrate edilmiş, kurutulmuş ve altın kaplanmıştır. S3400N SEM 3 kV hızlandırma voltajıyla kullanılmıştır.

Konfokal mikroskopi için 60 µm dondurulmuş kesitler hazırlanmış; soya yağı Nile Red, MP ise Nile Blue ile boyanmıştır. Nikon AX konfokal sistem kullanılmıştır. ImageJ 1.53 ile SEM'de porozite ve gözenek çapı, konfokal görüntülerde yağ damlacığı çapı ölçülmüştür. Her numune için üç tam görüntü alanı rastgele seçilmiş; Otsu eşikleme ve temas eden damlacıkların ayrılması için Watershed algoritması kullanılmıştır.

İstatistiksel analiz

Veriler üç tekrarın ortalaması ± standart sapması olarak verilmiştir. Gruplar SPSS 16.0 ile varyans analizine tabi tutulmuş, ortalamalar arasındaki farklar Student–Newman–Keuls testiyle değerlendirilmiş ve anlamlılık sınırı p < 0,05 olarak kabul edilmiştir.

Çalışmanın desteklediği sonuçlar

• 0–5 mg/g aralığında LBG ilavesi sığır MP emülsiyon jelinin reolojik dayanımını ve termal kararlılığını artırmıştır.
• 5 mg/g grubunda su tutma, sertlik ve yaylanma kontrol grubundan belirgin biçimde yüksektir.
• LBG, suyu serbest fraksiyondan immobilize ve bağlı fraksiyonlara doğru kaydırmıştır.
• Protein ikincil yapısı daha düşük α-heliks ve daha yüksek β-dönüş/random coil oranları yönünde değişmiştir.
• Hidrofobik protein–protein etkileşimleri artmış, protein–protein hidrojen bağları azalmış, iyonik bağlarda anlamlı değişim görülmemiştir.
• SEM'de jel ağı daha yoğun ve daha küçük gözenekli hale gelmiştir.
• Konfokal görüntülerde yağ damlacığı çapı LBG konsantrasyonu arttıkça azalmıştır.
• Bütün veriler birlikte değerlendirildiğinde kaynak, LBG'nin myozin konformasyonunu değiştirip daha homojen bir üç boyutlu MP jel ağı oluşmasını desteklediği mekanizmasını önermektedir.

Çalışmanın desteklemediği sonuçlar

• 5 mg/g LBG'nin bütün et ürünleri için evrensel optimum kullanım miktarı olduğu gösterilmemiştir.
• Model MP emülsiyon jelindeki iyileşmelerin ticari sosis, sucuk veya benzeri ürünlerde aynı büyüklükte gerçekleşeceği gösterilmemiştir.
• Duyusal beğeni, tat, aroma veya tüketici kabulü test edilmemiştir.
• Raf ömrü, mikrobiyal güvenlik veya oksidatif stabilite bu çalışma kapsamında değerlendirilmemiştir.
• Endüstriyel proses ölçek büyütmesi yapılmamıştır.
• LBG–myozin arasında önerilen bütün moleküler etkileşimler tek bir doğrudan bağlanma yöntemiyle kanıtlanmamıştır; mekanizma çoklu dolaylı deney sonuçlarının bütünleştirilmesine dayanır.

Kaynak içindeki raporlama nüansları

Materyal ve yöntem bölümünde yağ fazı açık biçimde soya yağıdır. Buna rağmen konfokal sonuç bölümündeki bir cümlede “peanut oil” ifadesi kullanılmıştır. Bu ifade yöntem ve diğer bölümlerle uyumsuz olduğundan Verianla metninde deney materyali olarak soya yağı korunmuştur.

Konfokal yöntem bölümünde CLSM kısaltması kullanılırken Şekil 8 başlığında LSCM yazılmaktadır. Bunlar aynı konfokal lazer taramalı mikroskopi analizine işaret etmektedir.

Moleküller arası kuvvet analizinde hidrofobik etkileşimlerin arttığı, hidrojen bağlarının zayıfladığı ve iyonik bağların anlamlı değişmediği raporlanmıştır. Buna karşılık sonraki mikroyapı paragrafındaki “hydrophobic, hydrogen and ionic bonds” miktarlarının arttığı ifadesi bu yönlerle tam uyumlu değildir. Bu nedenle bağ mekanizmasının nicel yönü 3.6'daki doğrudan kuvvet analizine göre aktarılmıştır.

Kaynak ve Yöntem Notu

Özgün çalışma: Interactions with Locust Bean Gum Regulate the Gelling Capacity of Myofibrillar Protein Emulsion: Effects of Locust Bean Gum Concentration.

Yazarlar: Ang Ru; Xueyuan Bai; Ke Wang; Feng Yin; Xinghui Wang; Chaozhi Zhu; Gaiming Zhao; Lin Tong; Guangxing Han.

Sorumlu yazarlar: Chaozhi Zhu ve Gaiming Zhao.

Kurumlar: College of Food Science and Technology, Henan Agricultural University; Henan Key Lab of Meat Processing and Quality Safety Control, Henan Agricultural University; National Beef Cattle and Yak Industry Technology System Tongliao Comprehensive Experimental Station; National Beef Cattle and Yak Industry Technology System Linyi Comprehensive Experimental Station.

Dergi ve yayın kimliği: Foods, 2026, Cilt 15, Sayı 17, Makale 3132. Yayınevi: MDPI. DOI: 10.3390/foods15173132.

Yayın süreci: Alınma 25 Haziran 2026; revizyon 19 Ağustos 2026; kabul 31 Ağustos 2026; yayın 3 Eylül 2026.

Kaynak türü: Hakemli, açık erişimli laboratuvar gıda bilimi araştırma makalesidir. Çalışma izole sığır miyofibriler proteini, bitkisel yağ ve LBG içeren model emülsiyon jel sistemi üzerindedir.

Lisans: Creative Commons Attribution (CC BY).

Temel deney grupları: 0, 1, 2, 3, 4 ve 5 mg/g LBG.

Temel yöntemler: sıcaklık taramalı reoloji; DSC; santrifüjle WHC; LF-NMR/CPMG; tekstür profil analizi; seçici çözünürlükle moleküller arası kuvvet analizi; Raman spektroskopisi; SEM; CLSM; ImageJ görüntü analizi.

İstatistik: Üç tekrar; ortalama ± standart sapma; ANOVA; Student–Newman–Keuls testi; p < 0,05.

Finansman: National Beef Cattle Industrial Technology System, proje CARS-37.

Etik kurul: Kaynakta “Not applicable” olarak verilmiştir.

Bilgilendirilmiş onam: Uygulanabilir değildir.

Veri erişilebilirliği: Çalışmanın özgün katkılarının makalede bulunduğu ve ek soruların sorumlu yazarlara yöneltilebileceği belirtilmiştir.

Çıkar çatışması: Yazarlar çıkar çatışması olmadığını beyan etmiştir.

Yazar katkıları: Ang Ru: yazım, doğrulama, biçimsel analiz ve görselleştirme; Xueyuan Bai: kavramsallaştırma, araştırma, gözetim ve proje yönetimi; Ke Wang, Feng Yin ve Xinghui Wang: yöntem; Chaozhi Zhu ve Gaiming Zhao: finansman, kavramsallaştırma, veri düzenleme, araştırma ve proje yönetimi; Lin Tong: gözetim ve kaynaklar; Guangxing Han: gözetim.

Temel yöntemsel sınırlar

Çalışma model bir protein–yağ emülsiyon jeline dayanır ve bitmiş et ürünü formülasyonunun bütün bileşenlerini temsil etmez. Tuz, fosfat, gerçek ürün yağ oranı, diğer katkılar, kesme/karıştırma süreçleri ve endüstriyel ısıl işlem gibi değişkenler farklı sistemlerde LBG etkisini değiştirebilir.

Deneyler üç tekrar üzerinden değerlendirilmiştir. Mikroyapı için seçilen görüntü alanları nicel analiz edilmiş olsa da bunlar bütün numunenin üç boyutlu hacmini eksiksiz temsil eden tomografik ölçümler değildir.

Önerilen moleküler mekanizma Raman, termal, reolojik, bağ ve mikroyapısal sonuçların birlikte yorumlanmasına dayanır. LBG ile myozin arasındaki özgül bağlanma bölgeleri veya bağlanma sabitleri bu çalışma kapsamında doğrudan belirlenmemiştir.